Screening enzymatic systems for selective methyl ester production EVALUATED

Detalhes: O objectivo global deste projecto é produzir uma mistura de metil ésteres de cadeia curta (de interesse industrial) através da exploração da especificidade de enzimas. Neste trabalho usou-se substratos modelo de cadeia lipídica longa, trioleína e óleo de soja, e curta, triglicerídeo cáprico e lípidos de manosileritritol (MEL). O MEL foi produzido por fermentação de óleo de soja com a levedura Pseudozyma antartica PYCC (Portuguese Yeast Culture Collection) 5534 atingindo-se um produção de 10g/L de MEL com uma média de 9,5 átomos de carbono por cadeia lipídica. O MEL foi extraído e enriquecido com solventes orgânicos, obtendo-se um extracto com 69% de MEL. Avaliou-se a exequibilidade da conversão de MEL em metil ésteres por hidrólise, transesterificação e (m)etil-esterificação usando enzimas da classe das hidrolases (E.C. 3). Obtiveram-se rendimentos máximos de 25% e 16%, para os dois primeiros tipos de reacções. O sistema de micelas invertidas e cutinase mutante T179C (Badenes et al., 2009) não resultou em valores significativos de (m)etil-transterificação de MEL (rendimento de 16%), mas obteve-se conversões de 96%, 100% e 96% usando trioleina, óleo de soja triglicerídeo cáprico como substratos. A esterificação com a cutinase mutante T179C de ácidos carboxílicos com metanol e ethanol teve rendimentos máximos de 44% e 80%, favorecendo selectividade enzimática para a esterificação de ácidos carboxílicos de cadeia curta. Na metil-transesterificação de trioleína a actividade da cutinase nativa é superior à da cutinase mutante nas primeiras 6h de reacção, mas esta evidencia uma maior estabilidade térmica.

Discussão: novembro 11, 2011, 16:30

Orientação

AUTOR

Isabela Dodd Gueiros (ist166708)

CO-ORIENTADOR

Pedro Carlos De Barros Fernandes

Engenharia Biomolecular e de Bioprocessos (CC. 3312)

Doutor

ORIENTADOR

Frederico Castelo Alves Ferreira

Departamento de Bioengenharia (DBE)

Prof Auxiliar Convidado