Dissertação

Characterization of Aspergillus Enzymes for Pectin Modification EVALUATED

A Pectina é um componente importante da parede celular, destacando-se ainda como ingrediente de alimentos funcionais e tem efeito benéfico para a saúde. No entanto, as aplicações da pectina estão condicionadas pelo método de extracção, que pode ser químico ou usando enzimas pectinolíticas. Como método alternativo surge a catálise enzimática racional, que permite extrair e modificar a pectina para obter compostos com aplicações melhoradas. É necessário mais conhecimento sobre a actividade das enzimas pectinolíticas para criar pectinas feitas à medida. O intuito deste trabalho é caracterizar a actividade da Ramnogalacturonano Liase B (RGI Liase B) e Pectina Liase A (PLA), provenientes do género Aspergilli. As reacções da RGI Liase B foram analisadas: preparação do substrato, temperaturas e concentrações de substrato e da enzima. As reacções da PLA com a pectina foram estudadas: concentrações de substrato e da enzima. Duas PLA com diferentes origens foram testadas, Aspergillus niger e A. acutelatus. A fase seguinte de experiências consistiu na digestão da pectina com a PLA e com enzimas acessórias. Oligómeros com diferente grau de polimerização foram obtidos e caracterizados usando High Performance Anion Exchance Chromatography (HPAEC) e reacções com a RGI Liase B. Foi possível criar um ensaio definido para a RGI Liase B com obtenção de maiores quantidades de produto. O RGI proveniente da incubação enzimática estava numa forma mais pura. Apenas as cadeias laterais de arabinano foram removidas, enquanto que as de galactano não foram removidas. Finalmente, conseguiu-se separar os oligómeros de homogalacturonano pelo seu grau de polimerização.
Pectina, Ramnogalacturonano Liase B, Pectina Liase A, processo de catálise enzimática racional.

Novembro 6, 2008, 9:30

Documentos da dissertação ainda não disponíveis publicamente

Orientação

CO-ORIENTADOR

Jørn Dalgaard Mikkelsen

Center for Biological Production of Dietary Fibres and Prebiotics, Technical University of Denmark

Especialista

ORIENTADOR

Leonilde de Fátima Morais Moreira

Departamento de Engenharia Química e Biológica (DEQB)

Professor Auxiliar